Igitt Schleim! Die glibberige Substanz hat kein gutes Image – doch zu Unrecht. Denn die zähen Flüssigkeiten erfüllen extrem wichtige Funktionen im Körper. Objektiv betrachtet sind wir sogar ausgesprochene Schleimer: Der Mensch produziert täglich enorme Mengen der Sekrete, die große Flächen des Körpers auskleiden – vor allem im Atmungs- und Verdauungssystem. Der Schleim sorgt dort für Rutscheffekte und schützt die empfindlichen Oberflächen vor Austrocknung, Schmutz und Krankheitserregern. Außerdem bietet er den nützlichen Mikroben in unserem Körper ein Zuhause. Wenn mit der menschlichen Schleimproduktion etwas nicht stimmt, kann dies entsprechend gravierende gesundheitliche Folgen haben.
Durch diese Bedeutung steht der Schleim bereits seit einiger Zeit im Fokus der Wissenschaft. Dem Thema widmen sich auch die Forscher um Stefan Ruh von der University at Buffalo im US-Bundesstaat New York. Konkret beschäftigen sie sich mit denjenigen Substanzen, die Flüssigkeiten in Schleim verwandeln: Muzine sind Glykoproteine, die aus einer zentralen Proteinkette und Seitenketten aus Zuckerverbindungen bestehen. Diese Polysaccharide verleihen den Muzinen ihre hohe Wasserbindungskapazität, die wiederum für die typisch schleimige, gelartige Konsistenz verantwortlich ist. In schleimigen Sekreten gibt es dabei unterschiedliche Versionen von Muzinen, die spezielle Eigenschaften und Funktionen haben. “In den letzten 30 Jahren hat sich mein Labor mit der Untersuchung der Muzine im Speichel beschäftige, vor allem, weil sie die Zähne vor Karies schützen und zum Gleichgewicht der Mikrobiota in der Mundhöhle beitragen”, sagt Ruh.
Schleimstoffe im Visier
Im Rahmen ihre Forschungsarbeiten fiel den Wissenschaftlern auf, dass es ein kleines Speichelmuzin namens MUC7 beim Menschen gibt, über das Mäuse überraschenderweise nicht verfügen. Wie sich anschließend zeigte, besitzen die Nager stattdessen jedoch ein ähnlich großes Speichelmuzin namens MUC10. So lag die Vermutung nahe, dass die beiden Proteine aus evolutionärer Sicht miteinander verwandt sind. Doch wie die Forscher überrascht feststellten, ist das nicht der Fall: Der Bauplan unterschied sich deutlich. Weitere Recherchen zeigten dann allerdings, dass ein in menschlichen Tränen vorkommendes Protein namens PROL1 einen Teil der Struktur mit dem MUC10 der Maus gemeinsam hat: PROL1 sieht MUC10 sehr ähnlich, allerdings besitzt es nicht die schleimbildenden zuckerüberzogenen Wiederholungsstrukturen, die MUC10 zu einem Muzin machen.
“Wir vermuteten deshalb, dass das Tränengen im Lauf der Evolution irgendwie umfunktioniert worden ist”, sagt Seniorautor Omer Gokcumen von der University at Buffalo. Es wurde offenbar mit den typischen genetischen Wiederholungssequenzen ausgestattet, die wiederum für die Bildung der Muzinstrukturen verantwortlich sind. So fragten sich die Wissenschaftler, ob sich andere Muzine bei Säugetieren möglicherweise ebenfalls auf diese Weise aus Nicht-Muzin-Proteinen gebildet haben könnten. Dieser Spur gingen sie durch die Untersuchung von Muzin-Genen von 49 Säugetierarten nach.
