Der Erfolg dieses Reduktionismus war, wie wir heute wissen, enorm. So sehr, dass die meisten die nimmermüden Warnungen einzelner Systemtheoretiker vor dem Phänomen der Emergenz geflissentlich überhörten. Dass ein System demnach viele Eigenschaften erst aus dem Zusammenwirken seiner Einzelteile hervorbringt, und dass diese wiederum aus den Eigenschaften der Einzelteile gar nicht erklärbar sind – das dämmerte vielen erst seit den Erfolgen der Genomik wieder. Mit der Folge, dass sich seither das Konzept der „Systembiologie“ als Forschungsdisziplin immer weiter verbreitet.
Doch bleiben wir zunächst beim Reduktionismus. Der macht, etwa bei der Analyse eines isolierten Enzyms, natürlich nur Sinn, wenn man im Test für die gleichen Bedingungen sorgt, unter denen es in der Zelle seinen Job erledigt. Schließlich reduziert man nicht aus Selbstzweck, sondern will ja gerade, dass das Enzym im Reaktionsgefäß genau dasselbe macht wie in der Zelle – und zwar genauso schnell und genauso oft. Wäre das nicht der Fall, würde man aus den Resultaten der Reagenzglas-Reduktion die falschen Schlüsse ziehen, wie sich das Enzym in seinem wirklichen zellulären Leben wohl verhalten mag.
In der Zelle wird gerempelt
Logisch also, dass man versucht, in den abgespeckten Reaktionsansätzen alle möglichen Parameter so einzustellen, dass man darin die Verhältnisse in der jeweiligen Ausgangszelle möglichst exakt imitiert – also Temperatur, pH-Wert, Ionenstärke, Redoxpotenzial … Eines jedoch wurde dabei über lange Zeit von vielen ignoriert: wie verflucht eng es im Zellinneren zugeht.
Das überrascht, da man eigentlich schon lange weiß, dass je nach Zelltyp 5 bis 40 Prozent des Volumens physikalisch durch Makromoleküle ausgefüllt sind – die überwiegende Mehrheit davon sind Enzyme und andere Proteine, die sich teilweise wiederum zu größeren funktionellen Komplexen zusammenfinden. Drastisch ausgedrückt müssen die Proteine und anderen Makromoleküle demnach ordentlich rempeln, drücken und schubsen, um im Zellsaft (Cytoplasma) überhaupt zum Zuge zu kommen und ihre Arbeit verrichten zu können. Und gleichsam dürfte damit klar sein: Enzym und Co. mussten im Laufe der Evolution ihre spezifischen Eigenschaften zwingend auf „Funktionieren in dichtem Gedränge“ optimieren.
Am Ende kam trotz aller unbestrittenen Erkenntniserfolge des reduktionistischen Forschungsansatzes doch, was irgendwann kommen musste – und zwar vor allem, weil die Methoden immer besser wurden, mit denen man Makromoleküle direkt in ihrer Zellumgebung beobachten und studieren konnte. Und dabei stellte man ein ums andere Mal fest, dass einige Proteine im Gedränge der Zelle ganz anders agierten als in den typisch homogenen und geräumigen Lösungen im Versuchsröhrchen. Manches Enzym offenbarte in der Enge des Cytoplasmas sogar genau die entgegengesetzte Funktion von derjenigen, die es zuvor in den Weiten des Reaktionsgefäßes gezeigt hatte. So spaltet etwa ein Enzym namens V8 Protease aus dem Bakterium Staphylococcus aureus in geräumiger Lösung Aminosäureketten auf – im bakteriellen Zellgewimmel dagegen katalysiert es exakt die Gegenreaktion: Es fügt Aminosäurenketten zusammen.
