Blüten von Pflanzen, die einen übelriechenden Duft verströmen, setzen flüchtige Molekülverbindungen frei, insbesondere Oligosulfide wie Dimethyldisulfid (DMDS) und Dimethyltrisulfid (DMTS). Für uns Menschen riechen diese Blumen dadurch nach Aas oder Mist und eher abstoßend. Auf bestäubende Insekten kann der Duft jedoch anziehend wirken, weil sie dort Nahrung und einen Ort für ihre Eiablage vermuten. Denn die von den Blumen freigesetzten Substanzen werden auch bei der Verwesung von organischem Material abgegeben. Sie entstehen beim Verrotten, wenn Bakterien schwefelhaltige Aminosäuren wie Cystein und Methionin abbauen. Wie die Pflanzen diese „Stinkstoffe“ herstellen, war hingegen bislang unklar.
Genmutation sorgt für andere Enzymaktivität
Dem Ursprung dieses Blütengestanks sind nun Forschende um Yudai Okuyama vom Nationalmuseum der Naturwissenschaften in Tsukuba nachgegangen. Dafür untersuchten sie 30 Blumen der Gattung Asarum (Aristolochiaceae), die sehr unterschiedlich aussehen und riechen. Nur einige von ihnen sind „Stinkeblumen“. Biologen gehen davon aus, dass die Asarum-Arten diese verschiedenen Merkmale entwickelt haben, um möglichst vielfältige Insekten für die Bestäubung ihrer Blüten anzulocken. Um herauszufinden, was auf DNA-Ebene dahinter steckt, haben Okuyama und seine Kollegen nun die Genome dieser Arten verglichen.
Dabei stellten die Forschenden fest, dass in den Zellen von Asarum-Blüten, die übelriechende Schwefelverbindungen wie DMDS freisetzen, ein bestimmtes Gen aktiv ist: SBP1. Es kodiert für ein Enzym, das Methanthiol in andere Substanzen umwandelt. Methanthiol, ein Abbauprodukt der Aminosäure Methionin, ist ein stark faulig riechendes schwefelhaltiges Molekül, das auch dem menschlichen Mundgeruch zugrunde liegt. Bei uns wird diese Substanz von dem verwandten Protein SELENBP1 umgewandelt und „entschärft“. In den Asarum-Pflanzen tun dies gleich drei Gene und ihre zugehörigen Enzyme, SBP1, SBP2 und SBP3, wie Okuyama und seine Kollegen durch die Genomvergleiche herausfanden. Doch nur die „Stinkeblumen“ wiesen SBP1 auf.
Weitere Tests enthüllten, dass diese drei Gene für funktionell unterschiedliche Enzyme kodieren. Während SBP2 und SBP3 Methanthiol „entgiften“ und durch Oxidation in neutral riechende Substanzen umwandeln, wandelt SBP1 dieses Molekül in die stinkende Verbindung DMDS um. Demnach ist SBP1 keine Methanthioloxidase (MTOX), sondern eine Disulfidsynthase (DSS), wie das Team erklärt. Aber warum? Sequenzvergleiche ergaben, dass SBP1 im Vergleich zu den anderen beiden Genen einige Mutationen aufwies. In dem entsprechenden Protein waren dadurch an fünf Stellen andere Aminosäuren eingebaut – was offenbar dessen Funktion veränderte, so dass das Enzym eine andere chemische Reaktion katalysiert.
