Wie aus früheren Studien bekannt ist, bilden sich in den entsprechenden Zellen bereits vor ihrem Tod kleine Einschlüsse, die vor allem aus dem Protein alpha-Synuclein bestehen. Es gilt daher als Schlüsselfaktor beim Entstehen der Krankheit, seine genaue Rolle konnte aber erst jetzt geklärt werden: Das Protein stört offenbar die sogenannte Autophagozytose. Dieser Prozess gehört zur zelleigenen Entsorgungsmaschinerie und sorgt dafür, dass beispielsweise defekte Mitochondrien oder falsch gefaltete Eiweiße aus dem Zytoplasma, dem Zellinneren, entfernt werden. Dazu umschließt eine Doppelmembran den zur Entsorgung gekennzeichneten Teil des Zytoplasmas und transportiert ihn zu den Lysosomen, die für die eigentliche Zersetzungsarbeit zuständig sind.
Produziert eine Zelle jedoch zu viel alpha-Synuclein, wie es bei Parkinson häufig der Fall ist, kommt die Autophagozytose gar nicht erst in Gang, wie das Team um Ashley Winslow von der Universität Cambridge nun zeigen konnte. Mit Hilfe von kultivierten Zellen sowie genetisch veränderten Mäusen entdeckten die Forscher zudem ein potenzielles Gegenmittel: Ein anderes Protein namens Rab1a neutralisiert den störenden Effekt von alpha-Synuclein, wenn es ebenfalls im Überschuss vorhanden ist.
Die Ergebnisse helfen, Parkinson besser zu verstehen, sagen die Forscher. Da die Entsorgungssysteme bei nahezu allen Organismen gleich funktionieren, sind sie zudem sicher, dass es einen derartigen Mechanismus auch beim Menschen gibt. Allerdings erkläre die gestörte Autophagozytose zwar viele, aber nicht alle Vorgänge bei Parkinson, geben sie zu bedenken. Bevor die Erkenntnisse daher zu einem neuen Therapieansatz führen könnten, müssten erst die restlichen Wechselwirkungen aufgeklärt werden.
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