Das von den Forschern auf den Namen DQC-ESR (double quantum coherence electron spin resonance) getaufte Verfahren ist in der Lage, die Struktur eines Proteins in seiner natürlichen, wässrigen Umgebung zu bestimmen ? selbst wenn dieses nur in einer extrem geringen Konzentration vorhanden ist. Die Wissenschaftler glauben, auf diese Weise die Entwicklung von biomedizinischen Wirkstoffen beschleunigen zu können.
Die herkömmliche Methode zur Bestimmung der Struktur eines Proteins ist die Röntgenstrahlstrukturanalyse. Dazu muss das Protein allerdings in kristalliner Form vorliegen, was zahlreiche Probleme mit sich bringt: Zum einen muss das Protein in einer genügend großen Konzentration vorhanden sein, um die Herstellung eines Proteinkristalls zu ermöglichen. Die Kristallisation kann zudem die dreidimensionale Struktur des Proteins verändern ? es befindet sich nicht mehr in seiner natürlichen Umgebung. Einige Proteine lassen sich zudem nur schwer oder gar nicht kristallisieren ? dies trifft insbesondere auf die wichtige Klasse der Membranmoleküle zu. Derartige Proteine wurden bisher mittels Kernspinresonanztechniken (NMR für nuclear magnetic resonance), die sich allerdings nur für die Bestimmung von kleinen Abständen zwischen nahe benachbarten Atomkernen eignen, analysisert.
Mit Licht gegen Ewigkeitschemikalien
