Wasser – noch mehr als ein Lebenselixier

Die Verkettung mit den Nachbarn bremst den Freiheitsdrang der Moleküle und lässt sie zunächst hin und her pendeln, bevor sie sich blitzartig neu arrangieren. „Das passiert im Takt von Pikosekunden, also von millionstel millionstel Sekunden“, erklärt die Bochumer Chemikerin. „In dieser unvorstellbar kurzen Zeitspanne können die Verbindungen zwischen zwei Wassermolekülen mehrmals brechen und sich neuformieren, auch mit anderen Partnern.“

Es geht zu wie in der Diskothek: Tanzpartner lösen sich, um sofort mit neuen Partnern weiter zu rocken. Das sind Prozesse mit Frequenzen im sogenannten Terahertz-Bereich (1012 Hertz). Havenith nennt das den „molekularen Terahertz-Tanz des Wassers“.

Die Brücken, die Wasserstoff-Atome zu ihren molekularen Nachbarn schlagen, sind deutlich schwächer als die Bindung der Atome innerhalb der Wassermoleküle. Dennoch verbinden die Wasserstoffbrücken zwei Moleküle rund 18 Mal so stark wie gewöhnliche Kräfte – sogenannte Van-der-Waals-Kräfte, die auf einer geringfügigen Verschiebbarkeit elektrischer Ladungen in den Molekülen beruhen. Das reicht aus, um bei Zimmertemperatur zu verhindern, dass Wasser verdampft. Wissenschaftler sprechen von einer „flüssigen Struktur“. Sie ähnelt der Struktur in einem Eiskristall, wo alle Moleküle geometrisch in Tetraedern fixiert sind – wie in Pyramiden mit vier dreieckigen Seitenflächen. Meist ist diese kristalline Struktur auch bei flüssigem Wasser präsent. Nur für Sekundenbruchteile zerbrechen die fragilen Gebilde zwischendurch auf.

Als Lösungsmittel unverzichtbar

Die Chemikerin Havenith wundert sich, dass viele Kunden im Baumarkt „lösungsmittelfreie“ Produkte kaufen wollen. Das sei völliger Unsinn, denn auch Wasser ist ein Lösungsmittel. Was dort als lösungsmittelfrei angepriesen wird, enthält lediglich keine stark flüchtigen Lösungsmittel, sondern eben Wasser.

Wer Kaffee mag, kann das Lösungsmittel Wasser beim Frühstück erleben. Kaffeebohnen enthalten rund 4000 Geschmacksstoffe. Im heißen Wasser einer Kaffeemaschine werden sie gelöst, was dem Kaffee seinen charakteristischen Geschmack verleiht. Wenn die Bohnen entkoffeiniert werden, kommt ein anderes Lösungsmittel zum Einsatz: überkritisches Kohlendioxid. Diese hochverdichtete, fließfähige Verbindung entfernt aus den Bohnen das unerwünschte Koffein. „Es hängt also ganz vom Lösungsmittel ab, was geschieht“, sagt Havenith.

Was Wasser so universell nutzbar macht, ist seine Polarität. Elektrisch geladene Moleküle (Ionen) − etwa von positiv geladenem Natrium und von negativ geladenem Chlor bei Kochsalz − ziehen Wasser-Moleküle an. Die Ionen umhüllen sich dabei mit einem wässrigen Mantel, im Fachjargon „Hydrathülle“ genannt, und werden dadurch löslich.

Ein biologischer Klebstoff

Auch Proteine und Enzyme sind von Hydrathüllen umgeben. Schon Felix Franks vermutete, dass „Wasser ein biologischer Klebstoff ist, der große Moleküle räumlich stützt und biologisch aktiv hält.“ Doch wie das genau funktioniert, können Forscher erst heute entschlüsseln. Im traditionellen Bild agieren Protein und Enzym ausschließlich nach dem Prinzip von „Schlüssel und Schloss“. Demnach passt das eine in die vorgegebene Form des anderen. Doch häufig versagt diese einfache Erklärung – was zeigt, dass offensichtlich etwas übersehen wurde.

Martina Havenith glaubt, dass die Lösung dieses Rätsels in Effekten des Wassers liegt, die bislang weitgehend ignoriert wurden. So sei inzwischen klar, dass sich die biologische Aktivität der Proteine – etwa bei der Wirkung von Medikamenten in Körperzellen – nicht unabhängig vom Lösungsmittel Wasser verstehen lässt. Die Wasserschicht, die ein Protein umhüllt, verändere die Art, wie es andere Moleküle erkennt und die Reaktion beeinflusst – und die Effizienz, mit der das geschieht. „Mit unseren Terahertz-Spektrometern können wir diese dynamischen Umorientierungen beobachten“, berichtet die Chemikerin.

Störfaktor Wasser

Dank ihrer raffinierten Messtechnik sehen die Forscher, wie die biologisch aktiven Proteine das Wasser in ihrer Umgebung beeinflussen. Dort verlangsamt das Wasser seine zittrigen Bewegungen. Das geht so weit, dass seine Moleküle exakt an der Stelle ankern, wo sich eigentlich ein Protein mit einem medizinischen Wirkstoff verbinden soll. Wasserschichten können so das Andocken stören.

Der Störfaktor Wasser könnte die Erklärung dafür sein, warum neue medizinische Substanzen häufig nicht so wirksam sind, wie es die Computermodelle der Pharmakologen prognostiziert haben. Würden die Wassermoleküle in die Modelle einbezogen, könnte das den Weg zu wirksameren Medikamenten öffnen.

Simulationen mit Hunderten bis Tausenden an Wassermolekülen sind bereits gelungen. Durch solche Modellrechnungen ließen sich Zeit und Kosten sparen, weil dadurch viele Wirkstoffkandidaten von vornherein ausgeschlossen werden könnten. Dann müssten Pharmaforscher vielleicht statt 40.000 verschiedene Möglichkeiten nur 10.000 im Labor testen.

Um das zu erreichen, wollen die Wissenschaftler die Evolution in den Zellen optimieren. Dazu versuchen Kooperationspartner von Martina Havenith, die natürlichen Evolutionsmechanismen zu einer „gezielten Evolution“ umzufunktionieren. Das könnte das Tor öffnen für eine direktere Entwicklung neuer Medikamente. Die Rolle, die die Wasserhülle spielt, könnte der Schlüssel dazu sein.

Dass dieser Weg erfolgreich sein kann, hat die US-Forscherin Eleonora Gianti 2015 bewiesen. Sie fand einen Weg, um gefährliche Grippeviren unschädlich zu machen. Die Chemikerin vom Center for Computational Molecular Science der Temple University in Philadelphia entschlüsselte, wie sich die Aktivität von Influenza-A-Viren blockieren lässt. Dieser Erreger ist das Ziel vieler antiviraler Medikamente. Die Hülle des Virus enthält einen porenartigen „Kanal“ namens M2. Er ist durchlässig für Protonen, also auch für Wasserstoff-Ionen. Normalerweise kann das Influenza-A-Virus durch diese Poren in die Zelle eindringen. Deshalb versuchen die Mediziner schon lange, den Kanal für das Virus zu blockieren – und so den Grippeerreger schachmatt zu setzen.

Eine neue Klasse von Wirkstoffen

Allerdings: Das von den Virologen benutzte Standardmedikament Amantadin hat einen gravierenden Nachteil, erklärt Eleanora Gianti: „Bei der Behandlung kommt es im M2-Kanal zu Mutationen der Viren, die Resistenzen gegen den Wirkstoff erzeugen.“ Daher mussten Alternativen zu Amantadin gefunden werden. Das gelang der Forscherin. Im Computer simulierte sie, wie sich die Protonen durch den Kanal bewegen.

Besonderes Augenmerk richteten Gianti und ihr Team auf den Mantel aus Wasser, mit dem sich die Proteine in dem Kanal umgeben. Er behindert und unterstützt die Protonen bei ihrer Wanderung durch die Poren. „Im M2-Kanal steuern so die Wassermoleküle, ob Protonen in die Zelle eindringen können oder nicht.“ Je mehr Wassermoleküle sich um einen Wirkstoff legen, umso stärker kann er sich in den Protonenkanälen festkrallen und die Passage blockieren. „Der Nachweis der aktiven Rolle des Wassers wird es ermöglichen, neue Klassen von Wirkstoffen zu identifizieren“, hofft Eleanora Gianti. Das könnte zu Medikamenten führen, die bestimmte Influenza-Viren ausschalten.

Leistungsstärkere Akkus

Auch in der Technik könnte Wasser weiterhelfen – zum Beispiel bei der Entwicklung leistungsstärkerer Batterien, wie sie etwa in Elektrofahrzeugen benötigt werden. Das Problem: Bevor sich bessere Batterien bauen lassen, müssen die Forscher zunächst die molekularen Prozesse an deren Elektroden verstehen. Doch obwohl Batterien bereits seit etlichen Jahrzehnten entwickelt werden, stagnieren die Leistungswerte bei den in Smartphones, Laptops und Elektroautos meist verwendeten Lithium-Ionen-Akkus. Dabei wünschen sich die Nutzer eine längere Lebensdauer und eine Steigerung der Speicherkapazität – um die Akkus möglichst selten aufladen zu müssen.

Doch was hat das mit Wasser zu tun? Wenn die Ionen – die negativ geladenen Anionen und die positiv geladenen Kationen – auf die Elektroden der Batterie treffen, müssen sie ihre Hydrathüllen abstreifen. Wie das im Detail passiert, dazu gab es bislang nur Vermutungen. Fest steht: Die Wassermoleküle an der Elektrode sind in eine bestimmte Richtung orientiert, da die Oberfläche der Elektroden die negativen oder positiven Ladungen des Wassers anzieht. In dieses Wassernetzwerk versuchen die Ionen, getrieben von der elektrischen Spannung, einzudringen.

Die Frage dabei ist, ob das Netzwerk verhindert, dass die Ionen direkt andocken können. Welche Energie muss ein Anion oder Kation aufbringen, um an der Elektrode anzudocken? Und wann kann das Kation oder Anion seine Ladung abstreifen? Chemiker wie im Team um Martina Havenith suchen nach Antworten. Damit wollen sie die Basis legen, um die Leistungs- und Speicherfähigkeit der Batterien gezielt zu steigern: zum Beispiel durch Nanopartikel an den Oberflächen der Elektroden, durch die sich katalytische Reaktionen verbessern lassen.

Noch ein weiteres Phänomen haben die Bochumer Wasserforscher im Visier: das Gefrieren von Wasser. Und dieses Eis ist oft unerwünscht – etwa im Auto, wo das Frostschutzmittel Glykol das Einfrieren des Kühlwassers verhindert, und auch in Lebewesen. In Polarregionen müssen Fische Temperaturen bis minus 1,9 Grad Celsius standhalten. Und die Larven des kanadischen Feuerkäfers sind sogar Temperaturen bis minus 30 Grad Celsius ausgesetzt.

Dass sie das aushalten, dafür sorgen spezielle Frostschutz-Proteine, aus deren Seitenflächen die Aminosäure Threonin ein Stück weit herausragt. Diese Molekül-stummel dienen Wassermolekülen als bevorzugte Keimstellen („Seeds“), von wo aus beim Gefrieren Eiskristalle fast explosionsartig rasch wachsen. In der Nähe solcher Seeds beobachteten die Forscher um Martina Havenith, dass sich Wasser-moleküle deutlich verlangsamen. Und es gilt: Je tiefer die Temperatur, desto langsamer bewegen sich die Moleküle.

Frostschutz für Feuerkäfer

„Wir vermuten, dass die beruhigte Wasserbewegung an der Bindungsfläche des Proteins das Andocken von nanometerkleinen Eiskristallen erleichtert“, sagt Havenith. Ihre enorme Gefrierschutz-aktivität erreichen die kanadischen Feuerkäfer offenbar durch zwei Tricks: durch die direkte Interaktion zwischen Proteinen und Nano-Eiskristallen und durch das Abbremsen der Wassermoleküle.

Forstschutz-Proteine lassen sich auch anderweitig nutzbar machen – zum Beispiel bei Organtransplantationen. Zwischen Entnahme und Operation muss das Organ tiefgekühlt gelagert werden. Eine Spenderlunge oder ein Spenderherz sind bislang nach der Entnahme höchstens 6 Stunden lang überlebensfähig. Bauchspeicheldrüse und Leber überstehen 9 bis 12 Stunden, eine Niere muss innerhalb von 30 Stunden transplantiert werden. So enge Zeitvorgaben einzuhalten, ist oft nicht zu schaffen. Deshalb müssen Spenderorgane mitunter ungenutzt entsorgt werden.

Die Herausforderung ist, eine Beschädigung der Organe durch Eisbildung zu verhindern. Winzige Eiskristalle könnten die Gewebezellen von innen heraus zerstören. Daher werden die Organspenden nur moderat gekühlt − was aber ihre Lebensdauer begrenzt. Wenn es gelingen würde, Spenderorgane in Organbanken für längere Zeit vorrätig zu halten, könnte das viele Menschenleben retten.

Kürzere Kühlzeit für Organe

Martina Havenith hat dazu Frostschutz-Proteine aus Insektenlarven untersucht. Mit ihrer Hilfe ließen sich, ist die Forscherin überzeugt, die Kühlzeiten für Spenderorgane deutlich verlängern. „Das sind biologische Proteine, nicht vergleichbar mit Glykol“, sagt sie. Die Frostschutz-Proteine müssen die Kristallisation buchstäblich im Keim ersticken. „Dazu müssen sie an den Seeds andocken und dort quasi Anker werfen.“ Die Folge: Auf den Nano-Eiskristallen bilden sich kleine Furchen. Sie senken die Gefriertemperatur und verhindern so, dass die Eiskristalle weiterwachsen.

Allerdings: Frostschutz-Proteine in großen Mengen aus kälteresistenten Lebewesen wie arktischen Fischen oder kanadischen Käferlarven zu gewinnen, wäre viel zu teuer. Forscher suchen deshalb nach Wegen, um solche Stoffe nach dem natürlichen Vorbild künstlich herzustellen. Dass das prinzipiell möglich ist, haben britische Chemiker um Daniel E. Mitchell von der University of Warwick 2017 gezeigt. Sie entwickelten synthetische Proteine auf Basis sogenannter Metallkomplexe.

Diese Imitate funktionieren offenbar genauso gut wie natürliche Frostschutz-Proteine. Anwendungen dafür, davon ist Mitchell überzeugt, gäbe es nicht nur bei Organverpflanzungen: Das Spektrum reicht von eisfreier Tiefkühlkost über cremiges Speiseeis, das beim Aufbewahren im Gefrierschrank nicht kristallisiert, bis zum Schutz vor einem Vereisen von Metalloberflächen. Dadurch ließe sich verhindern, dass Windkraftanlagen wegen Eis auf den Rotoren weniger elektrischen Strom produzieren oder Flugzeuge wegen vereister Tragflächen mehr Kerosin verbrauchen.

Energiereiche exotische Elementarteilchen könnten helfen, Zollkontrollen in Häfen und an Flughäfen zu verbessern.