Umhüllen die aus dem E.Coli-Bakterium gewonnenen so genannten Chaperonin-Proteine GroEL und Thermus thermophilus HB8 (T.th cpn) normalerweise andere Proteingruppen, nutzte das Team um Aida diese Eigenschaft für ihre CdS-Teilchen. So geschützt konnten die Nanopartikel nach einer Anregung mit 370-Nanometer-Licht über rund 400 Tage Licht aussenden. Ungeschützt lässt diese Photolumineszenz schon nach rund zwei Stunden nach.
Unter dem Transmissions-Elektronenmikroskop offenbart sich die Struktur der Biohüllen: Wie ein winziger Zylinder mit einem Innendurchmesser von 4,5 Nanometern (Millionstel Millimeter) und einer Wandstärke von 4,6 Nanometern kann zum Beispiel GroEL ein rund zwei bis vier Nanometer kleines CdS-Teilchen umschließen. Die entsprechende Hülle von T. thermophilus hingegen bewahrt die Nanopartikel nicht nur vor dem gegenseitigen Verschmelzen, sondern baut sogar einen wirksamen Hitzeschutzschild auf. Auf rund 60 bis 80 Grad Celsius ließ sich dieser gesamte Komplex aufheizen, ohne dass das CdS-Teilchen in wässriger oder chemisch aktiver Umgebung Schaden nahm
Elegant lassen sich die Nanopartikel auf Wunsch auch aus ihrem Schutzzylinder befreien: Als Aida und Kollegen ihrer Probe mit den ummantelten CdS-Teilchen den Zelltreibstoff ATP (Adenosintriphosphat) zuführten, wurden die Protein-Zylinder aktiv und schleuderten die Nanopartikel wie eine Kanonenkugel heraus. “Wir erwarten, dass die Integration solcher biologischer Mechanismen in die Materialwissenschaften eine Tür für konzeptionell neue, biologisch aktive Vorrichtungen öffnet”, sagen die Wissenschaftler.
